Christianson DW, Mangani S, Shoham G, Lipscomb WN: "Binding of D-phenylalanine and D-tyrosine to carboxypeptidase A." Journal of Biological Chemistry Institute of Bioinformatics (SIB): PROSITE documentation PDOC00424. Phenylalanine and histidine ammonia-lyases. Abgerufen am 12. August 2011 (englisch) Pathobiochemie: Biopterin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Phenylalanine hydroxylase. (engl.) Arzneimittel-Kompendium der Schweiz: Levodopa-Präparate Datenblatt 3,4-Dihydroxy-L-phenylalanine bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 7. April 2011 (PDF). The Merck_Index: hydrophob, die Carboxygruppe hydrophil. MfG --Jü 18:00, 26. Mär. 2011 (CET) Phenylalanin ist in Kaugummi nicht enthalten. In Kaugummi kann jedoch der Süßstoff Phenylalaninbestimmung. Guthrie, R. & Susi, A.A. (1963): A Simple Phenylalanine Method for Detecting Phenylketonuria in Large Populations of Newborn Yasuhisa Asano: Enzymatic Synthesis of (S)-Phenylalanine and Related (S)-Amino Acids by Phenylalanine Dehydrogenase. In: J. L. Barredo (Hrsg.): Methods Study Group: Efficacy of sapropterin dihydrochloride in increasing phenylalanine tolerance in children with phenylketonuria: a phase III, randomized verbunden sind. Alle Monoamine sind Derivate aromatischer Aminosäuren wie: Phenylalanin Tyrosin Histidin Tryptophan Schilddrüsenhormone Triiodthyronin (T3) Thyroxin Arginin und Lysin Chymotrypsin: spezifisch für Tryptophan, Tyrosin und Phenylalanin Chymosin Elastase Exopeptidasen spalten dagegen Peptidbindungen am Ende L-Asparaginsäure und L-Phenylalanin ab, die zu einem Dipeptid verknüpft sind. Aspartam ist der Methylester des Dipeptids L-Aspartyl-L-phenylalanin. Aspartam wurde Kim, SH. et al. (1974): Three-dimensional tertiary structure of yeast phenylalanine transfer RNA. In: Science 185(149); S. 435–440; PMID 4601792; doi:10 Oxidoreduktasen. Zu den Hydroxylasen gehören: Phenylalaninhydroxylase: Phenylalanin → Tyrosin Tyrosinhydroxylase: Tyrosin → DOPA Tryptophanhydroxylase: Tryptophan Bedeutung durch die Biosynthese der proteinogenen aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan. Darüber hinaus liefert er wichtige Ausgangsstoffe „Practical Synthesis of Wybutosine, the Hypermodified Nucleoside of Yeast Phenylalanine Transfer Ribonucleic Acid“, Chemical & Pharmaceutical Bulletin, 2002 Menschen essentiellen aromatischen Aminosäuren Tyrosin, Tryptophan und Phenylalanin bei Pflanzen, Bakterien und Pilzen im Shikimisäureweg. Ihre Salze heißen Malonesterderivaten zur Synthese von Glycin, Alanin, Valin und Phenylalanin. 1911 wurde Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan über eine Kondensation aromatischer Aldehyde Biosynthese erfolgt in vielen Tieren aus der essentiellen Aminosäure Phenylalanin, eine Beeinträchtigung dieses Weges kann vielfältige Defekte auslösen Acetate. Sie sollte nicht mit der in Säugetieren vorkommenden (z. B. beim Phenylalanin-Stoffwechsel entstehenden) Verbindung 2-Phenylacetat [C8H7O2]− bzw. der adult women as determined by indicator amino acid oxidation with L-[13C]phenylalanine. In: Am. J. Clin. Nutr. 68(2); Aug 1998: S. 303-10 PMID 9701187 (freier zählt sie zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren Homogentisinsäure ist ein Zwischenprodukt des Abbaus der Aminosäuren Phenylalanin und Tyrosin und liegt bei physiologischen pH-Werten als Anion (Homogentisat) nicht angegeben H. Shi, P. B. Moore: „The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 1.93 Å resolution: a classic structure revisited“, in: RNA, in Pflanzen und Mikroorganismen über den Shikimat-Biosyntheseweg mit Phenylalanin als Zwischenprodukt gebildet werden. Phenylpropanoide sind, neben den aufzubauen. Für den Menschen gelten Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin als essenzielle Aminosäuren. Arginin