Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur (Aminosäuresequenz) sind laut Lemma die Primär- und Sekundärstrukturen nicht Teil der Proteinstruktur? -- FelixP 14:38, 30. Aug 2006 (CEST) Und was ist mit der Sekundärstruktur Strukturbiologie ist ein Gebiet der biologischen Grundlagenforschung. Sie beschäftigt sich mit der Struktur von Makromolekülen, insbesondere Proteinen Der Begriff Aminosäuresequenz (auch Peptidsequenz, Proteinsequenz oder Primärstruktur eines Proteins) bezeichnet in der Biochemie die Abfolge (Sequenz) Als C-Terminus oder Carboxy-Terminus wird jenes Ende eines Proteins oder Polypeptids bezeichnet, welches eine Aminosäure mit einer freien Carboxygruppe komplex, dass sie ohne Computer nicht durchführbar sind. Die erste Proteinstruktur wurde 1958 auf dem Cambridger Hochleistungscomputer EDSAC von 1949 Als Protein-Untereinheit, oder auch kurz Untereinheit, bezeichnet man in der Strukturbiologie ein einzelnes Protein-Molekül, das sich mit anderen Proteinmolekülen Als N-Terminus oder Amino-Terminus wird jenes Ende eines Proteins oder Polypeptids bezeichnet, welches bei Eukaryoten und Archaeen eine Aminosäure mit Als globuläre Proteine (auch Sphäroproteine) werden Proteine bezeichnet, die eine mehr oder weniger kugelförmige Tertiär- oder Quartärstruktur aufweisen Die Konformationsänderung bezeichnet ein zentrales Konzept in der Molekularbiologie, nach dem Proteine in der Lage sind, ihre räumliche Struktur zu ändern einige Sekunden in Anspruch nehmen kann. Siehe den Hauptartikel: Proteinstruktur Die spezifische Funktion eines Proteins ist nur durch seine definierte Chaperone (engl. Anstandsdamen) sind Proteine, die neu synthetisierten Proteinen „helfen“, sich korrekt zu falten. Die Bezeichnung wurde gewählt, „da sie Die räumliche Struktur bedingt die Wirkungsweise der Proteine. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben: Als Primärstruktur Cystin-Brücke. Disulfidbrücken formen und stabilisieren die dreidimensionale Proteinstruktur (Tertiärstruktur) durch die Bildung von Schlaufen innerhalb der Aminosäureketten PEST-Sequenzen sind Teile von Proteinen, die besonders reich an den Aminosäuren Prolin (P), Glutamat (E), Serin (S) und Threonin (T) sind, welches zu einer unverändert. Die durch äußere Einflüsse hervorgerufene Veränderung der Proteinstruktur, insbesondere der Sekundär- und Tertiärstruktur eines Proteins (und CHARMM (Chemistry at HARvard Macromolecular Mechanics) ist ein Programm für molekulardynamische Berechnungen (MD) von (biologischen) Makromolekülen wie Beugungsbilder zu erhalten. Um aus diesen Beugungsbildern die dreidimensionale Proteinstruktur zu ermitteln, war jedoch ein großer rechnerischer Aufwand erforderlich Ein allosterisches oder regulatorisches Zentrum ist eine Region eines Enzyms, die einen Regulator binden kann, der als allosterischer Aktivator oder Inhibitor Allosterie (griech. ἄλλως allos „anders“ und στερεός stereós „Ort“; das heißt „am anderen Ort“) ist ein Begriff aus der Biochemie, der die Proteinfunktion Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren, die einige aktive Zentren von Enzymen kennzeichnet Japanisch 蛋白 für „Eiweiß“, war ein japanisches Projekt zur Berechnung von Proteinstrukturen unter Benutzung der Methode der Brownschen Dynamik. Im Rahmen des Folding@home (oft auch kurz F@H oder FAH) ist ein Grid-Computing-Projekt der Stanford University zur Simulation der Faltung von Proteinen. Mittels Faltung Technologie, das mittels der Technik des verteilten Rechnens versucht, Proteinstrukturen zu optimieren. Hierzu verwendet es ein atomares Modell für die freie Tumornekrosefaktor (kurz: TNF, oder noch gebräuchlich: Tumornekrosefaktor-α kurz: TNF-α, oder veraltet: Kachektin, oder wissenschaftlich: tumor necrosis