Vorlage:Infobox Chemikalie/Summenformelsuche vorhanden Valinomycin ist ein Cyclodeka-Depsipeptid und zählt zu den Makrolid-Antibiotika. Es wird von mehreren Ging man früher von mobilen Carriern in biologischen Membranen aus (Valinomycin-Modell), so weiß man heute, dass die meisten Membran-Transportproteine Übereinstimmungen mit den Strukturen und Bindungseigenschaften von z. B. Valinomycin oder Nonactin sind frappierend. Diese Eigenschaft macht Kronenether zu Beispiel in der bakteriellen Zellwand und kurzen bakteriellen Peptiden wie Valinomycin (siehe Carrier) eingebaut. Ein Beispiel dafür ist D-Alanin. 20 der proteinogenen Kalium. Gewöhnlich enthält sie – insbesondere für klinische Anwendungen – Valinomycin als Träger bzw. Transporter (Ionophor) für das Kaliumion. Dieses ist HC-Toxin, Hymenistatin, Nisin, Polymyxin B, Pristinamycin, Octreotid, Valinomycin, Viscumamid und Yunnanin A. Aufgrund der Ringform sind Cyclopeptide oftmals Kronenether (Na+, K+) Nystatin (K+-Kanal) Porphyrin (NO2−) Salinomycin (K+) Valinomycin (K+-Carrier) Calixarene (Cs, Rb), z.B. ein Bis(arylazo)calix[5]aren der Universität Konstanz bei Peter Läuger mit der biologischen Arbeit Valinomycin-mediated ion transport through neutral lipid membranes: influence of meisten Kaliumelektroden die spezifische Komplexierung von Kalium durch Valinomycin C54H90N6O18, welches in einer Konzentration von etwa 0,7 % in eine Kunststoffmembran natürliche Antibiotika, die zum Typ der Cyclopeptide gehören (z. B. Valinomycin), sind in der Lage, selektiv Kaliumionen zu binden und zu transportieren 1994, S. 975–983, PMID 7886116. E. Bünning, I. Moser: Influence of Valinomycin on Circadian Lead Movements of Phaseolus. In: Proc. Natl. Acad. Sci. Ionenaustauscherharz bestehen. Ein Beispiel ist die kaliumselektive Elektrode, die Valinomycin als Ionentransporter (Ionophor) enthält. Die ideale ionenselektive Elektrode -Ornithin und -Phenylalanin. Das von Streptomyces fulvissimus produzierte Valinomycin enthält D-Valin und das von Bacillus circulans gebildete Circulin A (D-Leucin) Toxic Path. 17, 46-49. 120. Steverding, D. und B. Kadenbach (1989) Valinomycin binds stoichiometrically to cytochrome c oxidase and changes its structure 2-Amino-3-methylbutansäure; 2-Aminoiso-valeriansäure; Isopropylglycin Valine; Valinomycin; Valnoctamid; Valproinsäure; Valproat; Depakine; Convulex; Leptilan;